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IGF-LR-1

Crecimiento Muscular y Recuperación

Péptido IGF-1 LR3 Grado Receptor

Entre 1940 y 1950 se identificó y estudió la hormona del crecimiento somatotropina. En ese momento se sugirió que esta hormona podría aumentar la captación de sulfato en el suero de ratas control, lo que implicaría un posible incremento en la captación o síntesis de aminoácidos. Sin embargo, esta relación no fue establecida de manera definitiva. Este denominado “factor sulfato” fue posteriormente aislado del suero de rata y recibió el nombre de “somatomedina”. Paralelamente, un estudio independiente investigó los componentes responsables de la actividad similar a la insulina. Durante dicha investigación se planteó la hipótesis de que estos componentes podrían corresponder a las “somatomedinas”, lo que llevó a denominar a estos compuestos como “factores de crecimiento similares a la insulina” (Insulin-Like Growth Factors, IGFs).(1)

Posteriormente, las investigaciones sobre los factores de crecimiento similares a la insulina incluyeron enfoques de modificación genética dirigidos a mejorar su biodisponibilidad y potencia. Durante estos estudios se desarrolló una variante denominada IGF-1 LR3 Grado Receptor. Esta variante incorpora un residuo adicional de arginina y presenta una elongación en el extremo N-terminal de 13 aminoácidos, dando como resultado una proteína compuesta por 83 aminoácidos, en comparación con los 70 aminoácidos del IGF-1 natural.(1)

El péptido IGF-1 LR3 Grado Receptor, también conocido como Long Arginine 3 IGF-1 o LR3-IGF-1, es un polipéptido que se ha sugerido podría exhibir una acción similar al Factor de Crecimiento Similar a la Insulina tipo 1 (IGF-1).(2) El IGF-1 es una proteína endógena compuesta por 70 aminoácidos. Estructuralmente similar a la insulina, el IGF-1 LR3 Grado Receptor podría participar principalmente en la regulación del crecimiento y desarrollo del tejido celular.

Se han desarrollado diversas variaciones sintéticas de IGF-1, como el IGF-1 recombinante (rhIGF-1), con el objetivo de imitar la proteína natural y estimular acciones comparables. Otra de estas variantes es el IGF-1 LR3 Grado Receptor, el cual se ha planteado podría presentar mayor afinidad por el receptor y mayor potencial anabólico, al mismo tiempo que mostraría menor unión a las proteínas transportadoras de IGF-1 (IGF-Binding Proteins o IGFBPs). Esta característica ha motivado su desarrollo principalmente para estudios experimentales sobre crecimiento celular.

El término “Grado Receptor” hace referencia al nivel de pureza del material, considerado superior al denominado “Media Grade IGF-1 LR3”.

Desde el punto de vista estructural, el IGF-1 LR3 contiene una extensión en el extremo N-terminal y una sustitución por arginina en la posición 3, de ahí su nombre IGF-1 Long R3.(3) Debido a estas modificaciones estructurales, se ha sugerido que el IGF-1 LR3 Grado Receptor presenta menor afinidad por las proteínas transportadoras de IGF, lo que puede modificar su farmacocinética y perfil de acción en comparación con el IGF-1 nativo.

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Detalles del producto

Descripción General

Las proteínas IGF ejercen sus efectos principalmente mediante la unión al receptor IGF-1 (IGF1R). Sin embargo, los investigadores sugieren que las proteínas de unión a IGF (IGFBPs), incluyendo IGF-1 LR3 Grado Receptor, pueden actuar tanto por mecanismos dependientes del receptor IGF como por mecanismos independientes.⁽¹⁾⁽⁴⁾

En estudios con modelos murinos expuestos a IGF-1 endógeno y a IGF-1 LR3, se observó que la variante sintética presentaba una rápida depuración sérica y una distribución tisular diferenciada.⁽¹⁾ Se detectaron concentraciones elevadas en órganos como riñones, ovarios y glándulas suprarrenales. Esta distribución podría estar relacionada con la menor afinidad de IGF-1 LR3 por las proteínas transportadoras IGFBPs, lo que puede modificar su biodisponibilidad y su interacción tisular.

Se ha propuesto que IGF-1 LR3 puede activar señalización en modo autocrino (la célula se estimula a sí misma) o paracrino (estimulación de células vecinas). Su menor unión a IGFBPs podría incrementar la fracción libre biológicamente activa en modelos experimentales.

Composición Química

Nombre: Long-(Arg3) Insulin-Like Growth Factor-I
Otros nombres: IGF-1 Long R3, LR3-IGF-1
Fórmula molecular: C₄₀₀H₆₂₅N₁₁₁O₁₁₅S₉
Peso molecular: 9117.5 g/mol
Estructura: 83 aminoácidos (70 aa del IGF-1 nativo + extensión N-terminal de 13 aa y sustitución Arg en posición 3)

Investigación y Estudios Experimentales

IGF-1 LR3 y Anabolismo Tisular

La evidencia experimental sugiere que IGF-1 LR3 puede presentar mayor potencia anabólica comparado con IGF-1 nativo en modelos murinos catabólicos inducidos por dexametasona.⁽³⁾ En dichos modelos se observó aumento de peso corporal, incremento del peso de órganos viscerales y mejora en la eficiencia alimentaria. Los investigadores señalaron que “LR3IGF-I fue aproximadamente 2.5 veces más potente que IGF-I”.

Asimismo, se observó reducción en la excreción de Nτ-metilhistidina, marcador de degradación proteica muscular, con un efecto potencialmente superior al IGF-1 estándar. Estos hallazgos sugieren un posible perfil anabólico incrementado bajo ciertas condiciones experimentales.

En estudios clínicos con IGF-1 recombinante (rhIGF-1) en modelos de deficiencia de IGF-1, se observaron incrementos promedio de estatura de aproximadamente 7 cm por año.^(6)(11) Aunque estos datos corresponden a rhIGF-1, apoyan el potencial biológico de los análogos de IGF-1 en contextos de investigación sobre crecimiento.

IGF-1 LR3 y Actividad Metabólica

Se ha propuesto que IGF-1 LR3 puede influir en la captación de glucosa mediante la activación de vías de señalización como PI3K/Akt y AMPK.⁽⁷⁾ La activación de PI3K puede conducir a la estimulación de Akt, promoviendo la translocación de GLUT4 hacia la membrana celular y aumentando la entrada de glucosa.

La vía AMPK, relevante en la regulación energética celular, también podría verse modulada indirectamente, favoreciendo la captación de glucosa en situaciones de estrés metabólico.

IGF-1 LR3 y Tejido Muscular

Estudios en modelos murinos sugieren que IGF-1 LR3 puede modular la acción de la miostatina, una proteína que inhibe el crecimiento muscular.⁽⁸⁾ La atenuación de miostatina podría contribuir a preservar masa muscular y reducir apoptosis celular en modelos experimentales.

Debido a su modificación estructural y posible menor unión a IGFBPs, se ha planteado que IGF-1 LR3 podría presentar una vida media funcional prolongada en comparación con IGF-1 nativo, aunque este perfil puede variar según el entorno experimental.

Producto disponible exclusivamente para investigación y uso de laboratorio. No destinado a consumo humano.

Referencias

Yakar S et al. 40 YEARS OF IGF1. Journal of Molecular Endocrinology. https://doi.org/10.1530/JME-17-0298
Tomas FM et al. IGF-I variants are anabolic in dexamethasone-treated rats. Biochem J. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1130894/
Mohan S, Baylink DJ. IGF-binding proteins mechanisms. J Endocrinol. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/12379487/
Clinical trial IGF-1 deficiency. https://clinicaltrials.gov/ct2/show/NCT00125190?cond=IGF1+Deficiency
Assefa B et al. IGF binding protein-2 and GLUT4 translocation. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC5750484/
Rosenbloom AL. Mecasermin (rhIGF-1). https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/19198769/
Li N et al. Myostatin attenuation in vivo. https://doi.org/10.1210/en.2015-1546
Sonntag WE et al. Roles of GH and IGF-1 in aging. https://doi.org/10.1093/gerona/gls115

Instrucciones de almacenamiento:

Todos nuestros productos se fabrican mediante el proceso de liofilización (congelación y secado), lo que garantiza que permanezcan 100% estables durante el envío por un período de hasta 3 a 4 meses.
Una vez que los péptidos son reconstituidos (mezclados con agua bacteriostática), deben almacenarse en refrigeración para mantener su estabilidad. Después de su reconstitución, los péptidos se mantienen estables hasta por 30 días.

La liofilización es un proceso especial de deshidratación, también conocido como criodesecación, en el cual los péptidos se congelan y luego se someten a baja presión. Este proceso hace que el agua contenida en el vial del péptido sublime directamente del estado sólido al gaseoso, dejando una estructura cristalina blanca y estable conocida como péptido liofilizado. Este polvo blanco esponjoso puede almacenarse a temperatura ambiente hasta el momento de su reconstitución con agua bacteriostática.

Una vez recibidos los péptidos, es fundamental mantenerlos fríos y protegidos de la luz. Si los péptidos van a utilizarse de inmediato o dentro de los próximos días, semanas o meses, la refrigeración a corto plazo bajo 4 °C (39 °F) es adecuada. Los péptidos liofilizados suelen ser estables a temperatura ambiente durante varias semanas o incluso más, por lo que su almacenamiento temporal es seguro si serán utilizados en un plazo razonable.

Sin embargo, para almacenamiento a largo plazo (varios meses o años), es preferible conservar los péptidos en un congelador a -80 °C (-112 °F). Este método garantiza la máxima estabilidad y preserva la integridad estructural de los péptidos durante largos periodos.

Advertencias de manipulación y conservación:
Mantén los viales siempre bien sellados y en posición vertical. Evita la exposición directa a la luz solar, fuentes de calor, humedad o fluctuaciones bruscas de temperatura. No agites los viales una vez reconstituidos; en su lugar, gíralos suavemente para disolver el contenido. Todos los productos deben ser manipulados utilizando guantes estériles y equipo de laboratorio adecuado para garantizar la pureza y estabilidad del compuesto.